เราอธิบายว่าเอ็นไซม์คืออะไรและโครงสร้างของมันนอกจากนี้ วิธีจำแนกโปรตีนเหล่านี้และวิธีดำเนินการ
เอนไซม์คือชุดของโปรตีนที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาเคมีเอนไซม์คืออะไร?
เอนไซม์คือชุดของ โปรตีน ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยา (ยิง, เร่ง, ดัดแปลง, ชะลอตัวและแม้กระทั่งหยุด) ต่างๆ ปฏิกริยาเคมีหากเป็นไปได้ทางอุณหพลศาสตร์ ซึ่งหมายความว่าพวกมันเป็นสารควบคุมในร่างกายของ สิ่งมีชีวิตโดยปกติแล้วโดยการลดค่า พลังงาน เริ่มต้นที่จำเป็นในการเริ่มต้นปฏิกิริยา
เอนไซม์มีความจำเป็นสำหรับ ชีวิต และเร่งปฏิกิริยาเคมีประมาณ 4,000 ที่รู้จัก โดยมีเงื่อนไขของ pH, อุณหภูมิ หรือความเข้มข้นของสารเคมี เนื่องจากเอ็นไซม์ซึ่งเป็นโปรตีนก็สามารถทำให้เสียสภาพและสูญเสียประสิทธิภาพได้
เอนไซม์ตัวแรกถูกค้นพบในกลางศตวรรษที่ 19 โดย Anselme Payen และ Jean-Francois Persoz แม้ว่าการทดลองรอบ การหมัก หลุยส์ ปาสเตอร์ได้เข้าใจถึงการมีอยู่ของสารอินทรีย์ "เร่ง" ในกระบวนการเหล่านี้ ซึ่งในขณะนั้นถือว่าเป็นสารเคมีล้วนๆ
เอนไซม์ในปัจจุบันเป็นที่รู้จักกันอย่างแพร่หลายและในความเป็นจริงใช้โดยอุตสาหกรรมต่างๆของมนุษย์ (อาหาร, เคมีภัณฑ์การเกษตร น้ำมัน ฯลฯ ) นอกเหนือจากการเป็นส่วนที่ขาดไม่ได้ของส่วนประกอบที่รักษาสมดุลภายในร่างกายของเรา การเร่งปฏิกิริยาที่จำเป็น (เช่นที่ให้พลังงาน) กระตุ้นและปิดใช้งานส่วนอื่นๆ อย่างเลือกสรร (ตามที่ฮอร์โมนทำ) และลูกผสมเป็นต้น
โครงสร้างของเอนไซม์
ลำดับของการรวบรวมกรดอะมิโนเป็นตัวกำหนดโครงสร้างของเอนไซม์เอ็นไซม์ส่วนใหญ่ประกอบด้วยโปรตีนทรงกลมที่มีขนาดแปรผันได้สูง ตั้งแต่โมโนเมอร์ของกรดอะมิโน 62 ตัว ไปจนถึงสายโซ่ขนาดใหญ่ประมาณ 2,500 ตัว อย่างไรก็ตาม มีเพียงไม่กี่ตัวเท่านั้นที่เกี่ยวข้องโดยตรงในการเร่งปฏิกิริยาของปฏิกิริยาที่เรียกว่าแอคทีฟเซ็นเตอร์.
ลำดับที่กรดอะมิโนเหล่านี้ประกอบเข้าด้วยกันเป็นตัวกำหนดโครงสร้างสามมิติของเอ็นไซม์ ซึ่งกำหนดการทำงานจำเพาะของมันด้วย บางครั้งโครงสร้างนี้ยังมีพื้นที่สำหรับดึงดูดปัจจัยร่วม กล่าวคือ สารอื่นๆ ที่จำเป็นต้องมีการแทรกแซงเพื่อสร้างผลตามที่ต้องการ
เอ็นไซม์มีความเฉพาะเจาะจงสูง กล่าวคือ ไม่ทำปฏิกิริยากับสิ่งใดหรือมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาใดๆ พวกเขามีงานทางชีวเคมีที่เฉพาะเจาะจงและแม่นยำมาก ซึ่งทำงานโดยมีข้อผิดพลาดน้อยมาก
การจำแนกเอนไซม์
เอ็นไซม์ถูกจำแนกตามปฏิกิริยาจำเพาะที่พวกมันกระตุ้นเอ็นไซม์ถูกจำแนกตามปฏิกิริยาจำเพาะที่พวกมันกระตุ้น ดังต่อไปนี้:
- ออกซิโดรีดักเตส พวกมันกระตุ้นปฏิกิริยาออกซิเดชัน-รีดักชัน นั่นคือ การถ่ายโอนของ อิเล็กตรอน หรือจาก อะตอม ของไฮโดรเจนจากสารตั้งต้นหนึ่งไปยังอีกสารตั้งต้น ตัวอย่างของสิ่งเหล่านี้คือเอ็นไซม์ดีไฮโดรจีเนสและค ออกซิเดส
- โอน พวกมันกระตุ้นการถ่ายโอนของหมู่เคมีจำเพาะอื่นที่ไม่ใช่ไฮโดรเจน จากสารตั้งต้นหนึ่งไปยังอีกสารตั้งต้น ตัวอย่างนี้คือเอนไซม์กลูโคคิเนส
- ไฮโดรเลส พวกเขาจัดการกับปฏิกิริยาของ ไฮโดรไลซิส (การแตกของ โมเลกุล อินทรีย์โดยโมเลกุลของ น้ำ). ตัวอย่างเช่น แลคเตส
- ลิซ่า เอ็นไซม์ที่กระตุ้นการแตกหรือเชื่อมของพื้นผิว ตัวอย่างเช่น อะซิเตท ดีคาร์บอกซิเลส
- ไอโซเมอเรส พวกมันกระตุ้นการแปลงระหว่างไอโซเมอร์ นั่นคือ พวกมันแปลงโมเลกุลเป็นตัวแปรทางเรขาคณิตสามมิติของมัน
- ถุงเท้า เอนไซม์เหล่านี้กระตุ้นปฏิกิริยาการจับกับซับสเตรตจำเพาะผ่านการไฮโดรไลซิสของนิวคลีโอไทด์ไตรฟอสเฟตพร้อมกัน (เช่น ATP หรือ กปปส.) ตัวอย่างเช่น เอ็นไซม์ไพรเวตคาร์บอกซิเลส
เอนไซม์ทำงานอย่างไร?
การทำงานของเอนไซม์สามารถเร่งได้ด้วยการเพิ่มระดับพลังงานแคลอรี่
เอ็นไซม์สามารถทำงานได้หลายวิธี แม้ว่ามักจะลดพลังงานกระตุ้นของปฏิกิริยาเคมี นั่นคือปริมาณพลังงานที่จำเป็นในการเริ่มต้น โหมดต่างๆ เหล่านี้ได้แก่:
- สภาพแวดล้อม พลังงานกระตุ้นจะลดลงโดยการสร้างสภาพแวดล้อมที่เอื้อต่อปฏิกิริยาที่เกิดขึ้น ตัวอย่างเช่น โดยการปรับเปลี่ยนคุณสมบัติทางเคมีของซับสเตรตผ่านปฏิกิริยากับชั้นกรดอะมิโนของมันเอง
- อำนวยความสะดวกในการเปลี่ยนแปลง พลังงานการเปลี่ยนภาพจะลดลงโดยไม่ต้องดัดแปลงพื้นผิว กล่าวคือ สร้างสภาพแวดล้อมด้วยประจุที่เหมาะสมที่สุดสำหรับปฏิกิริยาที่จะเกิดขึ้น
- ให้เส้นทางอื่น ในกรณีนี้ เอนไซม์จะทำปฏิกิริยากับสารตั้งต้นเพื่อสร้างสารเชิงซ้อน ES (เอนไซม์ / สารตั้งต้น) ที่ "ข้ามขั้นตอน" ในเส้นทางปกติของปฏิกิริยา ซึ่งช่วยลดเวลาที่จำเป็นในการเกิดปฏิกิริยา
- เพิ่มอุณหภูมิ ภายในพารามิเตอร์บางอย่าง การทำงานของเอนไซม์สามารถเร่งได้โดยการเพิ่มระดับของ พลังงานแคลอรี่, มอบให้โดย ปฏิกิริยาคายความร้อน ขนาน.